L’immunisation avec des antigènes peptidiques échoue souvent, car les peptides sont trop petits pour générer par eux-mêmes des réponses immunitaires significatives. Pour résoudre ce problème, les peptides doivent être conjugués à des protéines porteuses plus grandes, telles que l’hémocyanine de patelle, l’albumine sérique bovine ou l’ovalbumine. Pour assurer la génération efficace et réussie d’anticorps anti-peptide, l’utilisation de peptides à façon dans des conjugués protéiques est toujours recommandée.
Le couplage de la protéine Peptide Carrier se fait comme suit
Choisir la protéine porteuse
Les chercheurs peuvent sélectionner une protéine parmi une gamme d’options, dont les protéines porteuses couramment utilisées sont les suivantes :
Keyhole Limpet Hemocyanin est la protéine porteuse la plus couramment utilisée, probablement parce qu’elle a une immunogénicité significativement élevée par rapport à d’autres protéines. Les peptides KLH ont une solubilité limitée dans l’eau, ce qui donne un aspect trouble. La turbidité n’affecte pas son immunogénicité et la solution résultante peut être utilisée pour des immunisations efficaces.
L’albumine sérique bovine est l’une des albumines les plus stables et les plus solubles disponibles. Il contient des lysines, qui sont accessibles pour la conjugaison. Par conséquent, c’est une protéine porteuse populaire pour les composés antigéniques.
L’ovalbumine est une protéine éloignée des œufs de poule. Il est fréquemment utilisé comme protéine porteuse de contrôle pour confirmer que les anticorps sont précis pour le peptide cible plutôt que pour la protéine porteuse elle-même.
Conception et synthèse de peptides
Nous synthétisons vos peptides avec des poignées chimiques appropriées à la bonne position, de sorte que le peptide soit exposé à la surface du support protéique. Nous pouvons également introduire une entretoise rigide pour régler de manière optimale la distance à la surface porteuse.
Chimie de liaison
Nous appliquons différentes chimies de liaison pour la conjugaison des peptides. Le lieur classique se fixe à la protéine par la formation d’une liaison amide à n’importe quel groupe amine, tandis que le peptide se connecte au lieur par l’addition conjuguée d’un thiol à une fonctionnalité maléimide. Cela fournit des liaisons peptide-protéine stables qui ne peuvent pas être détruites dans des conditions de laboratoire.